小知识 | 酶的医学百科

2023-11-27 19:14 周博士长桌派

酶(enzyme),具有高效特异催化作用的蛋白质。体内几乎所有代谢反应均需酶的参与,而且对物质代谢的控制也多通过对酶活性的调节来实现。

现在已经清楚,人类的不少疾病是由于某种酶的变异、减少甚或缺失所致,因此酶的缺失或变异可引起代谢紊乱而致病。

酶的催化能力称为酶的活性,可以被测定,而且酶量的多少常以其活性大小来表示。

对某些酶的活性的测定,常有助于疾病的诊断,因此酶学与疾病病因、诊断、治疗诸方面都很密切。

酶的重要性

人体及其他生物要进行数千种不同的化学反应。

举凡消化、吸收、运输、合成、分泌、运动和繁殖等种种活动(即通常所说的物质代谢),无不以化学反应为基础。

这些反应大多进行缓慢,而酶则加速这些反应,从而使生命赖以存在的各种活动得以及时进行。

这些反应绝大部分在细胞中进行;

每个反应由不同的酶所催化;

细胞内含数千种酶,分隔在各种细胞器中,有条不紊地催化生命攸关的反应。


酶的调节


体内代谢可藉酶的隔离分布、数量和活性的变化而调节。不同细胞器有不同的酶谱。

酶的数量可藉合成的诱导和阻遏以及降解的快慢而改变。

酶的催化活性则可经化学修饰或非共价结合配体而改变。

这种调节可在数秒至数分钟内完成,迅速精确。


酶分子上磷酸化与脱磷酸是常见的化学修饰调节,如无活性磷酸化酶经磷酸化而具活性,脱磷酸后又失去活性。

前述一些抑制剂就是非共价结合的配体,可起调节作用。

另有一类别构酶,它们是寡聚体或具多个活性部位的单位。

作用物与这类酶的一个活性部位结合后即影响余下活性部位与作用物的解离常数。


即酶与作用物的结合有协同作用,别变构酶催化的反应速度与作用物浓度的关系曲线不呈双曲线而呈S形曲线。

再者,别构酶的构象可因活性部位(催化单位) 以外的别个部位(调节部位),与配体结合而有所改变。

若这种结合促进酶的活性,该配体即为别构正效应剂或激活剂,反之为别构负效应剂或抑制剂。

别构酶多处在代谢途径关键处,对调节代谢速度十分重要,可称为关键酶或调节酶。


酶的本质

在中国商周时期,就记录了酿酒制酱作饴等应用微生物中酶的生产活动。

但是关于酶的本质,迟至20世纪之初方获结论。

19世纪中期,人们仍认为酶必须在有生命的生物体中才起作用;

酶一词的希腊文原义即“在酵母中”。

1897年发现无细胞的酵母提取液也可发酵,方知酶在细胞外依然可起作用。

但是当时对它的化学本质尚无所知。

1926年美国生物化学家,化脲酶获得结晶,证明其为蛋白质,首先提出酶是蛋白质的概念。

不过当时的学术权威多持异议,不以为酶已被结晶出来,反认为结晶了的是无作用的蛋白质,而起酶作用的却是附在其上的不明性质的污染物。

后来其他科学家也纯化结晶得到诸如胃蛋白酶和胰蛋白酶等多种蛋白质水解酶,并也都证明它们都是蛋白质,酶的本质是蛋白质这结论才得到科学界认可。

现已发现的数千种酶,已纯化结晶的数百种酶,以及分析测定了一级化学结构的酶,都证明是蛋白质。

酶是蛋白质的概念如此牢固,若发现具有催化作用而非蛋白质的大分子,或不宜以酶称之。

因此新发现的几种具催化活性的核糖核酸,被称为类酶(ribozyme,亦有译为核质酶、核酶、RNA酶)。

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